Тест на тему пластический и энергетический обмен

Тест на тему “Пластический и энергетический обмен”

Данная программа предусмотрена для повышения квалификации массажиста.

Программа Коррекции фигуры и Скульптурирующий массаж нацелена на восстановление мышечного тонуса, уменьшение подкожно-жировой клетчатки и повышение упругости дермы. Процедура оказывает глубокое воздействие на мягкие ткани, направлена на активную борьбу с целлюлитом. Нормализует кровоток и лимфаотток, ускоряет обмен веществ в организме человека.

Методика подразумевает интенсивное мануальное воздействие на проблемные участки фигуры: живот, бока, бедра, ягодицы.

Применяют данную технику для борьбы с целлюлитом и уменьшением объемов тела. Скульптурирующий массаж направлен на разрушение подкожно-жировых узлов, в которых плотно расположены кластеры жировых клеток — адипоцитов. Именно эти кластеры и формируют неэстетичный кожный рельеф.

Интенсивные движения, применяемые в скульптурирующем массаже, разрывают фиброзные волокна, что приводит к разрушению жировых запасов.

Техника коррекционного массажа стимулирует формирование мышечного каркаса, так как направлена на повышение мышечного тонуса. Мышцам нужна энергия для работы, которую они расходуют, расщепляя жировые запасы, и, как следствие, уменьшается объем в проблемных местах.

В группе

18 ак. часов
Дни: на выбор
Время: на выбор

Ирина Смирнова, Нурмурад Нурмурадов, Екатерина Неборак
Дополнительный учебный материал к теме Обмен простых белков для студентов аграрного факультета специальность Ветеринария, Ветсанэкспертиза

Предисловие

Учебное пособие Дополнительный учебный материал к теме Обмен простых белков представляет собой раздел курса по биохимии, предназначенный для студентов специальностей Ветеринария и Ветсанэкспертиза. Одной из целей данного пособия являлось изложение некоторых разделов предлагаемого материала для студентов в более доступной для понимания и запоминания форме.

В предлагаемом пособии использовался переработанный материал из рекомендованного для студентов учебника Т. Т. Березова, Б. Ф. Коровкина Биологическая химия.

Пособие соответствует программе курса биохимии вышеуказанных специальностей и содержит схемы и рисунки, некоторые из них разработаны самими авторами.

Авторы считают, что такой разнообразный наглядный материал поможет облегчить усвоение учащимися данной темы курса биохимии.

Авторы:

• Смирнова Ирина Павловна — доктор биологических наук, профессор кафедры биологической химии РУДН;

III тип. Отрицательный азотистый баланс, который характеризуется большим количеством выделяемого азота по сравнению с поступившим в организм. Этот тип наблюдается при недостаточном поступлении белка в организм животного или при заболеваниях, стрессах, переутомлении животных.

Заключение

Обмен белков в организме животных является важным процессом, определяющим их жизнедеятельность и продуктивность. Понимание и контроль обмена белков важно для эффективного сельского хозяйства и повышения выхода продуктов животноводства. Поэтому изучение азотистого баланса и качественного и количественного состава белков в кормах играет ключевую роль в успешном разведении и содержании сельскохозяйственных животных.

Список литературы

1. Нурмурадов М.М., Неборак Е.В. Биохимия. Учебное пособие для студентов биологического факультета. Москва: Издательство РУДН, 2018.

2. Smith A., Johnson B. Protein metabolism in farm animals. Journal of Agricultural Science, 2015, 10(3), 45-58.

III тип. Отрицательный азотистый баланс

Это состояние наблюдается при старении животного или в период голодания, при авитаминозах, неполноценном питании, заболеваниях, стрессах. В организме происходит распад белка, который не компенсируется белками корма, то есть происходит растрата собственных белков.

При азотистом равновесии — их распад и накопление протекают с одинаковой скоростью. Первое состояние характерно для растущего организма; азотистое равновесие свойственно здоровым взрослым животным; отрицательный баланс азота возникает при голодании, болезнях и других нарушениях нормального состояния организма.

В качестве примера можно привести ежедневный положительный баланс растущего бычка:

Однако определение баланса азота только частично характеризует потребность животных в белке. В настоящее время можно говорить о приблизительном минимальном количестве белка, при потреблении которого с кормом поддерживается азотистое равновесие в организме животного. Оно получило название белкового минимума. Значения для отдельных животных приведены в следующей таблице:

Азотистый баланс частично характеризует белковый обмен животного. Состояние белкового обмена зависит также от качества белкового корма, от вида животного, его возраста, физического состояния, продуктивной направленности, сезона года и других факторов.

Без белкового корма невозможна не только высокая продуктивность сельскохозяйственных животных, но и сама жизнь животных. Исключение белка из корма животного сказывается не только на снижении веса его тела, уменьшения роста, но в первую очередь проявляется в снижении активности ферментов, замедлении процессов биосинтеза белка.

Значение белка в кормах

Ценность сельскохозяйственных животных определяется их способностью накапливать белки в виде мяса, молока, яиц. Продуктивность сельскохозяйственных животных зависит от количества белка в кормах. Содержание белка в кормах разное.

Если животное находится на бедной белками диете, то у него развивается белковая недостаточность — патологическое состояние связанное с нарушением ряда физиологических функций организма. Снижение активности ферментов и замедление процессов биосинтеза белка являются основными симптомами данного расстройства.

Важность правильного потребления белка в питании

При недостаточном поступлении белка с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей, таких как печень, плазма крови, и слизистая оболочка кишечника. Это приводит к образованию аминокислот, необходимых для синтеза цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Некоторые строительные белки тканей также могут быть использованы в этом процессе. Недостаточность белка также наблюдается при нарушении всасываемости аминокислот или при разрушении их в большей степени, чем необходимо, под действием микрофлоры кишечника.

Влияние белковой недостаточности на животных

Эксперименты на крысах показали, что белковая недостаточность у животных проявляется не только в уменьшении массы органов и тканей, но также в снижении активности ферментов из-за замедления процессов биосинтеза белка.

Роль белков в организме

Белки принимают активное участие в синтезе ряда гормонов и других биологически активных соединений, регулирующих обмен веществ в организме. Они координируют, регулируют и интегрируют химические превращения, происходящие в живом организме. Белки также являются главным строительным материалом организма, поэтому их содержание увеличивается в тканях животного в процессе роста.

Биологическая ценность белков в питании

В организме животного может происходить синтез 10 аминокислот, в то время как другие 10 должны поступать с пищей. Биологическая ценность корма определяется его аминокислотным составом. Белковый обмен зависит от биологической ценности белка в пище. Более полноценный корм содержит аминокислоты, близкие по составу к тем, что требуются организму.

Таблица 4: Незаменимые аминокислоты

Пример: Для синтеза 100 г тканевого белка требуется 1 г лизина, 1 г гистидина и 0.1 г лейцина. Если в корме содержится 1 г лизина, 0.5 г гистидина и 0.1 г лейцина, то будет синтезировано только 50 г тканевого белка.

Влияние недостаточности аминокислот в пище на животных

Инадекватное употребление аминокислот приводит к неполному усвоению остальных. Биологическая ценность белка зависит от степени его усвоения организмом и близости к аминокислотному составу тканей.

Потребности в аминокислотах у животных могут быть частично компенсированы. Например, в метионине — гомоцистеином, в фенилаланине — тирозином. Необходимо учитывать и другие факторы, сезонность, возраст, пол животного, вид животного. Для цыплят, в частности, глицин оказался незаменимым фактором роста, а избыток треонина у поросят приводит к задержке роста.

Рисунок 3. Влияние недостаточности лизина на развитие животных.

Биологическая ценность белка зависит от степени его усвоения организмом. Так, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав близок к аминокислотному составу органов и тканей.

Опыты с животными и наблюдения в естественной природе показали, что при голодании происходит неравномерное изменение массы отдельных органов и тканей (в первую очередь снижается масса печени и мышц). Масса мозга и сердца существенно не изменяются.

Рисунок 4. Влияние голодания на развитие животных.

При недостаточности поступления белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника) с образованием аминокислот, которые необходимы для синтеза цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и т. д.

Обмен белка зависит:

1. От биологической ценности белка корма

2. От степени его усвоения организмом

3. От других факторов (возраст, вид и пол животного, сезонность и др.)

Обмен белков делят на три этапа:

1. Переваривание белков и всасывание аминокислот

2. Промежуточный обмен белков в тканях

3. Образование и выделение конечных продуктов обмена белков.

Корм в пищеварительном тракте животного подвергаентся разложению на более простые вещества, способные проникать через стенку кишечника и использоваться как энергетический и пластический материал в организме. Разложение кормовых веществ является результатом действия:

1. пищеварительных соков на кормовые массы,

2. микрофлоры пищеварительного тракта,

3. ферментов кормовых веществ.

Нормальная слизистая оболочка желудка и кишечника животных непроходима для молекулы белка. Это является защитой организма от проникновения чуждых белков, которые могут вызвать нежелательные иммунные реакции. У новорожденных животных, например, у теленка, слизистая оболочка кишечника в течении некоторого времени пропускает белки с высокой молекулярной массой (глобулины). Таким образом новорожденный теленок получает иммунные тела от матери, которые находятся в молозиве (пассивный иммунитет).

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных

Переваривание белков представляет собой ферментативный гидролиз с образованием полипептидов разной молекулярной массы, которые в последствии распадаются до свободных аминокислот. Гидролиз белков осуществляется в желудке и тонком отделе кишечника. В секрете слюнных желез нет протеолитических ферментов, поэтому у всех видов животных белки в ротовой полости не расщепляются. Переваривание белков происходит под действием ферментов протеаз (пептидаз).

Пептидазы делятся на эндо- и экзопептидазы. Эндопептидазы гидролизуют пептидные связи, находящиеся внутри белковой молекулы (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза), экзопептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами (карбоксипептидазы, аминопептидазы). Протеолитические ферменты способны расщеплять пептидные связи, образованные разными аминокислотами, однако имеют некоторую субстратную специфичность расщепляя максимально быстро пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. Данная субстратная специфичность отражена на Рисунке 5.

Рисунок 5. Действие пептидаз в различных отделах желудочно-кишечного тракта и их специфичность

Все пептидазы вырабатываются в неактивном состоянии, чтобы не было самопереваривания тех клеток, в которых они синтезируются. Активация ферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путем ограниченного протеолиза. Протеолитические ферменты обладают широкой субстратной специфичностью, что позволяет им в малых количествах разрушать большое количество разнообразных белков. Общая схема переваривания белков в желудочно-кишечном тракте представлена на Рисунке 6.

Переваривание белков в желудке. В желудке на корм, измельченный в ротовой полости, воздействует желудочный сок. Желудочный сок — бесцветная жидкость, без запаха, содержит различные неорганические и органические вещества. Суточное количество желудочного сока, выделяемого животными различно. Например, у собаки оно колеблется в пределах до 2–3 литров, у овцы до 4 литров.

У всех животных сок имеет кислую реакцию, рН желудочного сока собаки равен 1.5–2.0, птиц — 3.8, лошади — 1.2–3.1. Наиболее важными в биохимическом отношении компонентами желудочного сока животных являются соляная кислота и ферменты. При различных заболеваниях количество HCl в желудочном соке может резко изменяться. Полное ее отсутствие называется ахлоргидрией, повышенное содержание — гиперхлоргидрией, пониженное — гипохлоргидрией.

Рисунок 6. Общая схема переваривания белков под действием протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта

Значение соляной кислоты в желудочном соке заключается в том, что она ускоряет набухание белков и, таким образом делает их доступными для действия ферментов. Она активирует пепсиноген, превращая его в пепсин, оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка (прекращает гнилостные и бродильные процессы) и облегчает растворение плохо растворимых веществ в корме.

Рисунок 7. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных

Примечание: п.с. = пептидная связь

Пепсин — основной фермент желудочного сока. Обнаружен в желудочном соке всех позвоночных животных, но свойства его различны. Исключение составляют только некоторые рыбы. Молекулярный вес пепсина 35000Д. Пепсин катализирует гидролиз большинства белков, почти не действует на протамины, слабо действует на белки костей и хрящей. Синтезируется в форме своего предшественника пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин можно представить в виде схемы:

В сычуге жвачных животных во время молочного периода кормления выделяется фермент ренин (химозин), который вызывает процесс свертывания молока.

Переваривание белков в кишечнике и всасывание продуктов их гидролиза. Образовавшиеся в желудке под влиянием пепсина высокомолекулярные пептиды поступают в двеннадцатиперстную кишку, где подвергаются действию протеолитических ферментов. В кишечнике на белки корма действуют трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы. На рисунке 7 представлена схема переваривания белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных.

Трипсин — фермент, синтезируемый в панкреасе и выделяемый в кишечник в виде неактивной формы — трипсиногена. Процесс превращения трипсиногена в трипсин можно представить схемой:

Трипсин расщепляет как белки, так и высокомолекулярные полипептиды, образовавшиеся в желудке из белков в результате их гидролиза пепсином. Оптимальный уровень рН для действия трипсина равен 7.8–8.2. Трипсин расщепляет те пептидные связи, в формировании которых принимают участие карбоксильные группы аргинина или лизина (см. Рисунок 8).

Рисунок 8. Механизм действия протеолитических ферментов на молекулу белка

Химотрипсин — различие ферментов трипсина и химотрипсина установлено на основании их действия на белки крови и молока. Трипсин свертывает белки крови, а химотрипсин способствует свертыванию казеиногена молока и не действует на кровь. Молекулярная масса химотрипсина около 25000. Он состоит из 246 аминокислотных остатков, оптимальное значение рН 7.2–8.0. Химотрипсин активно расщепляет пептидные связи образованные с участием ароматических аминокислот.

Низкомолекулярные полипептиды, которые образовались в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина подвергаются дальнейшему воздействию комплекса ферментов, которые называются пептидазами. Эти ферменты синтезируются поджелудочной железой и клетками тонкого отдела кишечника.

В поджелудочном соке содержатся карбоксипептидазы, которые расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной карбоксильной группой.

В кишечном соке содержатся аминопептидазы и дипептидазы. Аминопептидазы расщепляют полипептиды с конца цепи со свободной аминогруппой (Рисунок 8):

Кроме этих ферментов в распаде белков участвует эластаза, расщепляющая эластин связок, и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой тканей. Эти ферменты поступают в кишечник в составе панкреатического сока.

Таким образом, в результате действия протеолитических ферментов сока желудка и кишечника, кормовые белки расщепляются до свободных аминокислот. Из тонкого отдела кишечника в кровь всасываются преимущественно аминокислоты и в небольшом количестве низкомолекулярные пептиды. После всасывания в кровь аминокислоты поступают к органам и тканям, в первую очередь в печень.

Рисунок 9. Гниение ароматических АМК в кишечнике

Биохимические процессы в толстом отделе кишечника. Толстый отдел кишечника является важным участком желудочно-кишечного тракта, где осуществляются процессы бактериального расщепления питательных веществ. Клетчатка и другие углеводы подвергаются бактериальному гидролизу и сбраживанию, а белки и аминокислоты — гниению, результатом которого является образование различных ядовитых для организма продуктов (Рисунок 9). У лошадей, кроликов и других травоядных животных преобладают различные виды брожения, а у свиней, собак и кошек — процессы гниения.

В кишечнике под влиянием гнилостных бактерий образуются ядовитые продукты распада фенилаланина, тирозина и триптофана. Это крезол, фенол, скатол, индол, а также нетоксичные для организма соединения: спирты, кетокислоты, оксикислоты и др. После всасывания эти продукты через воротную вену поступают в печень, где путем химического связывания с серной или глюкуроновой кислотой образуют парные кислоты (фенолсерную или скатолсерную кислоты). В обезвреживании участвует остаток серной кислоты из 3’-фосфоаденозил-5’-фосфосульфата (ФАФС) и остаток глюкуроновой кислоты из уридилфосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК). Образовавшиеся парные кислоты выводятся из организма с мочой (Рисунок 10).

Рисунок 10. Структуры метаболически активных соединений, участвующих в обезвреживании продуктов гниения АМК:

В толстом отделе кишечника в небольшом количестве микроорганизмами синтезируются водорастворимые витамины.

Процессы гниения белков разнообразны. Ферменты микроорганизмов гидролизуют белки корма до аминокислот. Часть из них идет на синтез собственного белка организма, другая часть расщепляется до токсических и нетоксических веществ. Судьба всосавшихся аминокислот разнообразна. И в первую очередь, и в первую очередь они используются в качестве строительного материала для синтеза тканевых белков, ферментов, гормонов (см. схему на Рисунке 11).

Рисунок 11. Возможные метаболические пути АМК после всасывания в кишечнике

Особенности переваривания белков у жвачных животных

У жвачных животных желудок четырехкамерный и состоит из рубца, сетки, книжки и сычуга. Основным отделом, где вырабатываются ферменты ренин и пепсин и содержится соляная кислота является сычуг (Рисунок 12). Только 20–30 % белка корма переходит в сычуг в неизменном виде, где начинается его гидролиз примерно по той же схеме, что и у животных с однокамерным желудком. Остальная, большая часть корма подвергается ферментативному превращению под действием бактерий, простейших, инфузорий, стрептококков.

Рубцовая микрофлора зависит от характера потребляемого корма, и от скорости размножения микроорганизмов. В рубце может содержаться 1.5–2 кг бактерий.

Рисунок 12. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте жвачных животных

В рубце происходит распад белков корма под действием микроорганизщмов до пептидов, аминокислот и свободного аммиака. Одновременно происходит синтез бактериального белка за счет размножения бактерий. Состав микрофлоры зависит от вида животного и меняется с возрастом. Так, у телят до 10-дневного возраста преобладают бактерии видов Bacteroides ruminicola, Selenomonas и Butyrivibrio. Кроме бактерий в рубце присутствуют простейшие, количество которых составляет от 80 000 до 1 000 000 в 1 мл, рубцового содержимого. Они в состоянии синтезировать незаменимые аминокислоты, обеспечивая животного полноценным белком (схема на Рисунке 13). Часть свободных аминокислот используют инфузории для синтеза белков собственного тела, а другую часть используют микробы.

В сычуге бактерии и инфузории под действием соляной кислоты перевариваются, как простые и сложные белки, углеводы и липиды. В итоге из белков и инфузорий получаются свободные аминокислоты, которые могут подвергаться процессам дезаминирования.

Рубцовая микрофлора кроме белков и аминокислот способна расщеплять и небелковые азотистые вещества, которые могут поступать в рубец в различных формах и концентрациях. Из небелковых азотистых веществ наибольшее значение имеет мочевина.

Рисунок 13. Переваривание белков в организме жвачных животных и синтез незаменимых аминокислот микрофлорой рубца

Углеродные скелеты большинства аминокислот могут идти на синтез глюкозы. Их обозначают как «гликогенные». Небольшое количество аминокислот, таких как: Фен, Лиз, Лей, Три, Тир, считаются «кетогенными», поскольку они являются предшественниками кетоновых тел. Это разделение условно. Истинно «кетогенной» аминокислотой является только лейцин, а углеродные скелеты других аминокислот могут включаться также и в молекулы предшественников глюкозы.

Общие пути обмена аминокислот

Существуют общие пути превращения аминокислот. Подробно рассмотрим наиболее важные, которые касаются дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот.

Дезаминирование аминокислот. Известно четыре типа дезаминирования аминокислот:

Не все типы дезаминирования аминокислот имеют одинаковое значение для животных. Восстановительное и гидролитическое дезаминирование характерны для большинства бактерий, населяющих преджелудки жвачных и толстый отдел кишечника других видов животных. Внутримолекулярному дезаминированию в животном организме подвергается только аминокислота гистидин, хотя он также свойственен некоторым бактериям и растениям. Преобладающим типом дезаминирования аминокислот в организме млекопитающих и большинства аэробных микроорганизмов является окислительное дезаминирование (Рисунок 14):

Рисунок 14. Окислительное дезаминирование аминокислот

Коферментом оксидаз L-аминокислот является флавинмононуклеотид (ФМН), а для оксидаз D-аминокислот флавинадениндинуклеотид (ФАД). В организме животных обнаружена (печень, почки) очень активная оксидаза D-аминокислот, которые не участвуют в построении белковых молекул тела животного.

Во всех реакциях дезаминирования NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака (NH3).

Трансаминирование аминокислот. Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогрупп NH2 с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного выделения аммиака (Рисунок 15).

Рисунок 15. Общая схема реакций трансаминирования

Впервые эти реакции были открыты в 1937 году советскими ученымы А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани. Эти реакции являются обратимыми и характерны для всех живых организмов. А. Е. Браунштейн назвал ферменты амиоферазами (по современной классификации, аминотрансферазы или трансаминазы). Все трансаминазы (как и декрбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент — пиридоксальфосфат (ПФ). Механизм трансаминирования был изучен. Ферменты трансаминирования осуществляют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту, а на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, которые приводят к освобождению α-кетокислоты и пиридоксальфосфата.

Впоследствии А. Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о существовании в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Трансдезаминирование можно характеризовать как путь непрямого дезаминирования аминокислот через реакцию трансаминирования аминокислот с α-кетоглутаровой кислотой и последующим выделением свободного аммиака. Механизм протекания можно представить следующим образом (Рисунок 16):

Рисунок 16. Механизм трансаминирования

Некоторые заменимые аминокислоты становятся незаменимыми, если они не поступают с пищей, а организм не справляется с их быстрым синтезом.

В белках животного происхождения обнаружены только аминокислоты, принадлежащие по своей стереохимической конфигурации к L-ряду, поэтому их часто называют природными аминокислотами.

Следует обращать внимание на то, что при блокировании нормального пути обмена аминокислот, промежуточные метаболиты, которые не образуются, становятся незаменимыми, а накопление их влияет на обмен и может вызвать патология азотистого обмена.

Организм животного и человека не обладает способностью синтеза углеродных скелетов α-кетокислот. Механизм, осуществляющий синтез природных аминокислот из α-кетокислот и аммиака, был назван А. Е. Браунштейном трансреаминированием. Он осуществляется по схеме, представленной выше, но так как все реакции обратимы, осуществляется в обратном направлении. Таким образом, трансреаминирование представляет собой путь синтеза аминокислот из NH3 и соответствующей ей кетокислоты. Трансреаминирование сводится к восстановительному аминированию α-кетоглутаровой кислоты (реакцию катализирует НАДФН+Н+-зависимая глутаматдегидрогеназа).

Рисунок 17. Схемы реакций декарбоксилирования отдельных аминокислот и соединений, являющихся промежуточными в синтезе нейромедиаторов и гормонов

Высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека служит основанием для определения ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях различных органов. Наибольшее значение для клинических исследований имеют две трансаминазы — аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ). При острых и хронических заболеваниях сопровождающихся деструкцией клеток и приводит к выводу ферментов из очага поражения в кровь. Так, например, уровень АсАТ в сыворотке крови уже через 3–4 часа после развития инфаркта миокарда повышается в 20–30 раз.

Одним из путей обмена аминокислот является их декарбоксилирование сопровождающееся отщеплением СО2 и образованием биогенных аминов. На Рисунке 17 представлены реакции декарбоксилирования некоторых аминокислот.

Образующиеся продукты обладают фармакологическим действием.

Серотонин — регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС. Является высокоактивным биогенным амином сосудосуживающего действия.

Дофамин — является предшественником катехоламинов (норадреналина и адреналина).

Гистамин — оказывает широкий спектр биологического действия. Обладает сосудорасширяющим свойством, вызывая расширение сосудов в очаге воспаления, ускоряя приток лейкоцитов и тем самым способствуя активации защитных свойств организма.

ГАМК — γ-аминомасляная кислота обладает тормозящим действием на деятельность ЦНС. Введение животным приводит к утрате условных рефлексов. В клинике используется как лекарственное средство при некоторых заболеваниях ЦНС.

Накопление биогенных аминов может отрицательно сказаться на состоянии животного. Однако в организме животных существует механизм их детоксикации путем их окисления в альдегиды по следующей схеме (Рисунок 18):

Рисунок 18. Механизм инактивации биогенных аминов

Пути обезвреживания аммиака в тканях животных

Аммиак весьма токсичен и поэтому накопление его в органах и тканях в больших количествах может привести к смерти. Несмотря на постоянное образование, концентрация аммиака в организме незначительна. Это объясняется его немедленным обезвреживанием с образованием нетоксичных для организма соединений.

Синтез аммонийных солей органических кислот протекает только в почках и занимает небольшое место в процессе детоксикации аммиака. Одним из путей связывания аммиака в организме является биосинтез глутамина (и возможно, аспарагина). Обезвреживания NH3 в реакциях с кислотами глутаминовой и аспарагиновой представлен в схеме (Рисунок 19).

Рисунок 19. Образование амидов дикарбоновых АМК в реакциях обезвреживания аммиака

Однако основным путем обезвреживания аммиака в организме животных является биосинтез мочевины. Мочевина — главный конечный продукт белкового обмена и обмена аминокислот. Впервые мочевина была обнаружена в 1773 г. И. В. Павлов и М. В. Ненцкий доказали, что синтез мочевины происходит в печени. У млекопитающих животных на долю азота мочевины приходится до 80–85 % всего азота мочи. В 1932 г. Г. Кребс и К. Гензеляйт вывели «уравнение» синтеза мочевины, получившее название Орнитиновый цикл мочевинообразования Кребса (Рисунок 20, 21).

В процессе эволюции живые организмы выработали различные типы азотистого обмена:

аммониотелический, конечный продукт обмена белков — аммиак, свойствен рыбам;

уреотелический, конечный продукт обмена белков — мочевина, характерен для человека и животных;

урикотелический, конечный продукт мочевая кислота, характерен для птиц и некоторых рептилий.

Особенности обмена некоторых аминокислот

В настоящее время помимо общих путей обмена аминокислот, довольно подробно изучены индивидуальные превращения почти всех аминокислот. В данном пособии нет необходимости этот вопрос в полном объеме, однако особенности обмена ряда аминокислот будут представлены далее.

Глицин и серин. Глицин самая простая аминокислота, легко синтезируемая у всех сельскохозяйственных животных и птиц. У последних скорость синтеза глицина недостаточна в периоды роста и перманентной линьки, что делает эту аминокислоту для птиц лимитирующей. Глицин участвует в образовании белков, пуриновых нуклеотидов, гема и гемоглобина, парных желчных кислот, креатина, глутатиона и др. это гликогенная аминокислота, углеродный скелет которой может быть использован для синтеза глюкозы (гликогена). Глицин может превращаться в серин при участии тетрагидрофолиевой кислоты. Возможны взаимопревращения треонина и глицина.

Серин может превращаться в пируват под действием фермента сериндегидрогеназы и в связи с этим в таканях имеются условия для глицина (через серин в пируват, и таким образом, осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Серин участвует в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов.

Рисунок 20. Реакции цикла мочевинообразования

Рисунок 21. Орнитиновый цикл Кребса-Гензеляйта

(Модифицировано по: Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник. — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998. — 704 с.: ил. — (Учеб. лит. Для студентов мед. вузов)

Цистеин, цистин и метионин. Особенностью этих аминокислот является наличие серы в их молекуле. Эти аминокислоты связаны с обменом серы в организме животных, но особенно чувствительны к их недостатку в рационе крупный рогатый скот и овцы. Часть цистеина в животном организме превращается в таурин, который используется для синтеза парных желчных кислот. Кроме того, цистеин входит в состав глутатиона, который представлен в эритроцитах, печени, надпочечниках и встречается в восстановленном (HS-глутатион) и окисленном (-S-S-глутатион) формах, связанных между собой окислительно-восстановительными процессами.

Метионин. Присутствие этой аминокислоты в рационе необходимо для поддержания роста, молочной продуктивности животного. Метионин является универсальным донором метильных (-CH3) групп, которые используются для метилирования целого ряда биологически активных соединений.

Лизин. Эта аминокислота относится к лимитирующим в питании животных. При добавлении её в рацион сельскохозяйственных животных, повышается их мясная продуктивность.

Фенилаланин. В процессе обмена он окисляется в тирозин. Эти аминокислоты являются предшественниками для синтеза гормонов тироксина, адреналина и норадреналина. Особенности обмена фенилаланина у человека хорошо изучены. Снижение активности ферментов обмена фенилаланина приводит к развитию тяжелых патологий.

1. Фенилкетонурия. Фенилаланин-4-монооксигеназа. Резкое замедление умственного развития ребенка.

2. Тирозиноз. Характеризуется геморрагическим синдромом, увеличением печени и селезенки, изменением костной системы. В первые недели жизни ребенка тяжелая печеночная недостаточность со смертельным исходом.

3. Альбинизм. Отсутствие пигментов в коже, волосах, сетчатке.

4. Алкаптонурия. В печени, почках нет оксидазы гомогентизиновой кислоты. Отложение пигмента в тканях, потемнение носа, ушей и склеры.

Особенности обмена белков у птиц

Обмен веществ у птиц отличается от обмена веществ животных. Так, например, энергетический обмен у кур и индеек в 1,5–2 раза выше, чем у млекопитающих. Суточное количество энергии, которое вырабатывается у лошади — 41кДж, гуся — 212кДж, а у утки — 474,2кДж.

У птиц более интенсивный обмен белка, чем у животных. Так, курица-несушка при яйценоскости 250–280 яиц выделяет до 2,3 кг белков, т. е. столько же, сколько весит весь организм.

Птицы обладают высоким процентом превращения белка корма в белок тела. Например, у кур вместе с яичной продукцией он равен 16,5–17,3 %, а у растущих свиней 10–12 %, у крупного рогатого скота — 4,2–5,0 %.

Все птицы весьма чувствительны к недостатку в рационе аминокислот изолейцина и валина. Млекопитающие в свою очередь чувствительны к недостатку лизина, метионина и триптофана.

Птицы обладают повышенной чувствительностью к недостатку всех витаминов и многих микроэлементов.

У птиц главный продукт азотистого обмена — мочевая кислота (у животных и человека — мочевина). Мочевая кислота образуется при распаде простых белков и нуклеиновых кислот. Синтез мочевой кислоты у птиц находится в связи с условиями их эмбрионального развития в яйце, окруженном непроницаемой для воды оболочкой. Мочевина, как вещество хорошо растворимое в воде, негативно повлияла бы на развитие эмбриона своим осмотическим давлением. Мочевая кислота и ее соли в воде плохо растворяются и таким образом, не влияют на осмотические свойства жидкости в яйце. Мочевая кислота выделяется из эмбриона в виде кристаллов и отлагается на аллантоисной оболочке, предохраняя эмбрион от осмотического шока. Синтез мочевой кислоты у птиц сохраняется в течение всего постэмбрионального периода их жизни.

Патология обмена белков и аминокислот

В животноводстве наиболее распространенной патологией обмена белка считается белковое голодание. Причины этой патологии могут быть разные:

1. Недостаток в рационе животных незаменимых аминокислот

2. Нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот в ЖКТ.

3. Недостаток витаминов группы В.

5. Наличие инфекционных заболеваний и др.

В результате белкового голодания у сельскохозяйственных животных происходит отставание в росте, развитии, снижение как мясной, так и молочной продуктивности. Также наблюдается снижение сопротивляемости к вредным факторам среды, нарушение воспроизводительной функции. При белковом и аминокислотном голодании нарушаются многие ферментативные системы, нарушается гормональная регуляция метаболических процессов во всем организме.

Нарушение обмена белков приводит к подагре, при которой происходит отложение мочевой кислоты и ее солей в сухожилиях, суставах конечностей, ушных раковинах, почках и других органах.

Среди птиц и свиней отмечаются подагрические явления в суставах и коже при избытке в рационах нуклеопротеинов, которые содержатся в пивных, гидролизных дрожжах, в мясной и рыбной муке. Нами ранее были отмечены случаи аминокислотного обмена у людей, являющихся наследственными заболеваниями.

Есть сведения о заболеваниях цистинурией у овец, которое встречается также и у человека. Цистинурия представляет собой нарушение обмена серосодержащих аминокислот, которое проявляется в повышенном выделении цистина с мочой (400–1000 мл в сутки вместо 1–8 мл). Цистинурия у человека является наследственным заболеванием и сопровождается выделением с мочой повышенного количества аминокислот цистина, лизина, аргинина и орнитина. Люди, страдающие цистинурией вполне здоровы, за исключением тенденции к образованию в организме камней. Эта аномалия объясняется полным блокированием реабсорбции цистина и частичным нарушением всасывания трех других аминокислот. Признаки недостаточности аминокислоты в питании проявляются у человека и животных по-разному. Например, недостаток триптофана у человека ведет к уменьшению массы тела, новорожденных — к анорексии и гипопротеинемии. У крыс недостаток триптофана вызывает выпадение зубов, шерсти, помутнение роговицы и развитие катаракты. У цыплят увеличивается потребность в витамине РР. Недостаток в питании аргинина приводит у человека к гипоспермии, а у крыс наблюдается атрофия семенников.

Литература и ресурсы

1. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник. — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998. — 704 с.: ил. — (Учеб. лит. Для студентов мед. вузов)

2. Чечеткин А. Б., Головацкий И. Д., Калиман П. А., Воронянский В. И. Биохимия животных: учебник. — М.: Высшая школа, 1982. — 511 с.: ил. — (Учеб. лит. Для студентов мед. вузов)

3. Конопатов, Ю. В. Биохимия животных: учебное пособие / Ю. В. Конопатов, С. В. Васильева. — Санкт-Петербург: Лань, 2015. — 384 с. — ISBN 978–5–8114–1823–7. — Текст: электронный // Лань: электронно-библиотечная система. — URL: https://e.lanbook.com/book/60652

4. Рисунки 1, 2, 3 заимствованы из: Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник. — 3-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1998. — 704 с.: ил. — (Учеб. лит. Для студентов мед. вузов)

5. Рисунок 4 нарисован художником-иллюстратором Марианной Черешневой

6. Рисунок 13 модицифицирован и адаптирован по материалам: F. Ibtisham et al., Effect of nutrition on reproductive efficiency of dairy animals, June 2018, Medycyna Weterynaryjna 74(1):6025–2018, DOI: 10.21521/mw.602)

7. Все остальные рисунки нарисованы авторами пособия.

Оглавление

Часто задаваемые вопросы

Лицензии и свидетельства

Международный педагогический портал “Солнечный свет” зарегистрирован в Федеральной службе по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (свидетельство о регистрации СМИ №ЭЛ ФС 77-65391), деятельность портала лицензирована Министерством образования (лицензия на осуществление образовательной деятельности №9757-л).

Какая информация есть в дипломах и свидетельствах?

Наградные документы участников конкурсов, олимпиад и свидетельства, содержат следующие данные и реквизиты: указание на Организатора мероприятия, результат участия, номер, ФИО Участника, должность, наименование представляемой организации, её местонахождение, название мероприятия, название номинации, название конкурсной работы, ФИО руководителя (если есть), дату проведения мероприятия, печать и подпись Организатора. Дипломы, Свидетельства, выдаваемые международным педагогическим порталом «Солнечный свет», являются подтверждающими документами при аттестации согласно Порядку проведения аттестации педагогических работников организаций, осуществляющих образовательную деятельность, утвержденному приказом Минобрнауки РФ от 07.04.2014 г. № 276, и входят в перечень документов и материалов портфолио воспитателя, учителя и других педагогических работников, необходимых для проведения оценки профессиональной деятельности. С помощью них можно также сформировать портфолио достижений дошкольника, школьника.

Ваши мероприятия соответствуют ФЗ "Об образовании" и ФГОС?

Международный педагогический портал "Солнечный свет" проводит международные и всероссийские мероприятия в соответствии с ч. 2 ст. 77 и п. 22 ст. 34 Федерального закона Российской Федерации "Об образовании в Российской Федерации" № 273-ФЗ от 29.12.2012 г. (в ред. от 31.12.2014) направленные на поддержку творческого потенциала педагогических работников и обучающихся. Конкурсы и олимпиады разработаны с учетом требований Федеральных государственных стандартов образования (ФГОС).

В какой срок и как я получу сертификат?

Сразу же после завершения тестирования Вы увидите результат тестирования. Затем в вашем личном кабинете вы сможете ввести данные для формирования сертификата. После оплаты удобным для вас способом мы сразу же предоставим доступ для скачивания сертификата. Также сертификат будет продублирован на вашу электронную почту.

Теперь вы будете получать напоминания и специальные предложения на вашу электронную почту

Лицензии

Лицензия на осуществление образовательной деятельности №9757-лПроверить лицензию на сайте Обрнадзора

Свидетельство о регистрации СМИ №ЭЛ ФС 77-65391Проверить свидетельство на сайте Роскомнадзора

Тест на тему “Пластический и энергетический обмен”

Что такое биосинтез?

Процесс энергетического обмена

Процесс пластического обмена

Этапы участия

Пройдите тест по выбранной теме

Получите оценку своих знаний (количество попыток неограничено)

Введите данные и получите сертификат

На портале Солнечный свет

Более 10000 тестов

10000 тестов олимпиад и викторин на профессиональном портале

Довольны порталом и становятся постоянными клиентами

Свыше 1 000 000 участий

В наших олимпиадах поучаствовали уже более миллиона раз 352 000 педагогов и учащихся

Участвуйте в тестированиях круглосуточно

Программа курса скульптурирующего массажа

Все расходные материалы входят в стоимость курса.

Наши ученики

Гордюшенко Анастасия Сергеевна

Уроки обучения массажу проводит практикующий мастер-массажист, обладающий большим опытом в преподавательской деятельности. Анастасия Сергеевна – энтузиаст, стремящийся постоянно повышать уровень собственных знаний, чтобы затем щедро делиться новым со своими студентами. Регулярное посещение профильных конференций, семинаров в полной мере позволяет держать уровень мастерства на высоте.

Курсы обучения с сертификатом

Приглашаем пройти обучение на курсах скульптурирующего массажа. Получите профессию и начните зарабатывать сразу после окончания обучения. Старательным и ответственным выпусникам мы оказываем содействие в трудоустройстве.

Курсы скульптурирующего массажа без медобразования

Принимаем учеников разного возраста и уровня подготовки. Для тех, у кого нет медицинского образования, мы предоставляем возможность дополнительно пройти курсы младших медсестёр/медбрата.