Структура и свойства белков
Белки как линейные полимеры
Белки представляют собой линейные (неразветвленные) гетерополимеры различной длины. Их мономерами являются аминокислоты, связанные пептидными связями.
Простетическая группа белка
Некоторые белки могут иметь простетическую группу, к которой после синтеза присоединяются остатки фосфорной кислоты, а также неаминокислотные группы с микроэлементами, такими как железо, магний, цинк и другие.
Простетическая группа состоит из полипептидной части и небелковой части, например, в гемоглобине – это глобин и гем. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и делятся на заменимые и незаменимые.
Связи между аминокислотами
Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями, образуя пептиды. Пептидная связь является видом ковалентной связи между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. Ее расщепление происходит при воздействии кислоты, основания или специфических ферментов.
Формирование нативной структуры белка
- Синтез полипептидной цепи из аминокислот
- Формирование водородных связей между пептидными группами
- Образование дисульфидных связей
- Присоединение фосфатной группы к белку
- Сборка полипептидных субъединиц в один белок
Ответ на последовательность: 31245
Особенности вторичной структуры
Особенности вторичной структуры молекулы белка:
- Поддерживается водородными связями
- Образуется при сворачивании спирали в глобулу
- Укладка полипептидных цепей в α-спираль или β-структуру
Три верных ответа: 135
Всё о структуре белка
Первичная структура
Первичная структура белка состоит из цепочки аминокислот, соединенных пептидными связями. Изменение хотя бы одной аминокислоты в цепочке приведет к изменению структуры и функции белка, поэтому первичная структура считается наиболее важной. Все связи в первичной структуре белка являются пептидными.
Вторичная структура
Вторичная структура белка позволяет ему проявлять свои свойства и функции. В этом случае тип связей – водородные.
Третичная структура
Третичная структура белка может быть глобулой или фибриллой. Глобулярный белок имеет компактную структуру, похожую на шарик, в то время как фибриллярный белок образует длинные нити. Третичную структуру стабилизируют дисульфидные связи, ионные, водородные и гидрофобные взаимодействия.
Четвертичная структура
Четвертичная структура представляет собой систему глобул, где несколько глобул связываются вместе, образуя единую молекулу. Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин.
Денатурация и ренатурация
Денатурация – это потеря белком своей исходной структуры под воздействием различных факторов. Ренатурация – процесс восстановления структуры белка, если пептидные связи не были разрушены. Примером необратимой денатурации является сворачивание белка при варке яйца.
Замораживание ферментов не приводит к потере их активности при последующем возвращении в нормальные температурные условия, так как пептидные связи не разрушаются при этом процессе.
Помните, что сохранение структуры белка важно для его функций и свойств, а денатурация и ренатурация изучаются для понимания процессов, связанных с белками.
Роль температуры на белки и ферменты
Ферменты являются белками и воздействие высоких температур приводит к их необратимой денатурации, что приводит к потере активности. Низкие температуры вызывают обратимую денатурацию белков. Поэтому при понижении температуры связи в первичной структуре белка не разрушаются, в отличие от воздействия высоких температур. В нормальных условиях ферменты восстанавливают свою структуру и активность, происходит ренатурация.
Почему температура выше 40°C опасна для жизни?
- При высоких температурах происходит денатурация белков, что приводит к их разрушению и потере функций.
- Разрушение белков может привести к гибели организма.
Белки в рационе и иммунный ответ
При поступлении белков непосредственно в кровь начинается иммунный ответ, так как они являются чужеродными. Поэтому белки пищи разлагаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые обладают одинаковой структурой для всех организмов.
Переваривание яиц и энергозатраты
При переваривании вареного яйца организм тратит меньше энергии, так как белок уже денатурирован высокими температурами. В случае сырого яйца, все химические связи целы, и их расщепление требует больше энергии.
Влияние аминокислотного состава на белок
Изменение аминокислотного состава белка приводит к изменению его биологических свойств из-за нарушения пространственной структуры молекулы. Белок теряет физико-химические свойства и неспособен выполнять свои функции.
Ферменты и неферментные катализаторы
Определение: Ферменты – белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в организме. Неферментные катализаторы – не белковые, металлические соединения, участвующие в катализе реакций.
Вот табличное представление информации:
| Fermenty | Nefermentnye katalizatory |
|---|---|
| – белковые | – не белковые |
| – ускоряют химические реакции | – также ускоряют химические реакции |
Таким образом, понимание влияния температуры, роли белков в организме, и важности правильного питания с белками является ключевым для поддержания здоровья.
Свойства ферментов
Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Они катализируют только энергетически возможные реакции и не изменяют направления реакции. Вот некоторые основные сходства и отличия в свойствах ферментов:
Сходства:
- Катализируют только энергетически возможные реакции
- Не изменяют направления реакции
- Ускоряют наступление равновесия реакции, но не сдвигают его
- Не расходуются в процессе реакции
Отличия:
- Скорость ферментативной реакции намного выше
- Высокая специфичность
- Олигодинамичность
- Мягкие условия работы (внутриклеточные)
- Зависимость действия фермента от различных факторов (температура, pH, концентрация субстрата и др.)
- Возможность регулирования скорости реакции
- Скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству фермента
Определение ферментов
Ферменты представляют собой биологические катализаторы белковой природы. Доказательствами их белковой природы являются:
- Молекулы ферментов, как и других белков, строятся из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.
- Ферменты дают положительную биуретовую реакцию в растворе.
- Их удивительные свойства и функции определяются структурой их полипептидной цепи.
- Тепловая денатурация приводит к потере каталитических свойств ферментов.
- У ферментов высокая молекулярная масса не позволяет им диализироваться.
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
Скорость ферментативной реакции зависит от температуры. Обычно это представляется на графике, где откладывается скорость реакции по оси Y и температура по оси X.
- Температурный оптимум фермента – это та температура, при которой фермент проявляет наивысшую активность.
- Для большинства тканевых ферментов температурный оптимум находится в пределах от 35 до 40 градусов Цельсия.
Оптимальные условия для работы ферментов помогают им эффективно катализировать химические реакции в клетке.
5. Охарактеризуйте зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды, нарисуйте график. Объясните, что называют оптимумом рН. Приведите примеры ферментов, имеющих различный оптимум рН.
I. (график) II-III. Зависимость скорости реакции от рН среды. При постоянной температуре фермент работает наиболее эффективно в узком интервале рН. Значение рН, при котором скорость реакции максимальна, представляет собой оптимум рН фермента. У большинства ферментов организма человека оптимум рН находится в пределах рН 6 – 8, но есть ферменты, которые активны при значениях рН, лежащих за пределами этого интервала. Примеры:Пепсин: 1.5-2.5 Амилаза слюны: 6.8-7.0 Липаза: 7.0-8.5 Трипсин: 7.5-8.5 Изменение рН как в кислую, так и в щелочную сторону от оптимума приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп аминокислот, входящих в состав фермента.Это вызывает изменение конформации фермента, в результате чего изменяется пространственная структура активного центра и снижение его сродства к субстрату. Кроме того, при экстремальных значениях рН происходит денатурация фермента и его инактивация.
6. Охарактеризуйте зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и концентрации фермента, нарисуйте соответствующие графики. Объясните, почему при высоких концентрациях субстрата скорость ферментативной реакции остается постоянной.
8. Укажите, на каком принципе основана современная классификация ферментов. Охарактеризуйте классы ферментов, укажите тип реакции, приведите общий вид уравнения химической реакции.
9. На каком принципе основано измерение активности ферментов? Какими данными нужно располагать, чтобы рассчитать скорость ферментативной реакции? Перечислите аналитические методы, применяемые для определения активности ферментов.
I. Измерение ферментативной активности основывается на сравнении скорости химической реакции в присутствии активного биокатализатора со скоростью реакции в контрольном растворе, в котором фермент отсутствует или инактивирован.II. Для того чтобы определить скорость ферментативной реакции, необходимо знать: разность концентраций субстрата или продукта реакции до и после инкубации; время инкубации; количество материала, взятое для анализа.III. Методы определения активности ферментов: фотоэлектроколориметрические методы; спектрофотометрические методы; флюориметрические методы; хемилюминесцентные методы; титрометрические методы; манометрические методы.
10. Что понимают под общей, удельной, молекулярной активностью ферментов, в каких единицах их выражают? Приведите формулу для расчёта общей активности.
Результаты измерений активности ферментов могут быть выражены вединицах общей, удельной и молекулярной активности.За единицу общей активности фермента принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на количество материала, взятого для исследования. Общая активность фермента рассчитывается с помощью формулы: a= (ΔС/Bt)nгде а – активность фермента (общая), ΔС – разность концентраций субстрата до и после инкубации; В – количество материала, взятого на анализ, t – время инкубации; n – разведение.За единицу удельной активности принимают такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата в единицу времени в расчёте на 1 мг белка пробы.Для вычисления удельной активности фермента необходимо общую активность разделить на содержание белка в пробе. Удельную активность определяют в том случае, когда нужно сопоставить активность разных препаратов одного и того же фермента. Если требуется сравнить активность разных ферментов, рассчитывают молекулярную активность. Молекулярная активность – это количество моль субстрата,подвергающееся превращению под действием 1 моль фермента в единицу времени (обычно в 1 минуту). Единица активности фермента – количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение одного микромоля (10-6 моль) субстрата в единицу времени (1 мин, 1 час)
I. Активный центр – участок молекулы фермента, который связывает субстраты и от которого зависит специфичность каталитического действия ферментов; активный центр содержит функциональные группы остатков аминокислот и коферментов, пространственно сближенных и определённым образом ориентированных. а) контактный или якорный участок, где происходит связывание субстрата в нужной ориентации; б) каталитический участок, обеспечивающий протекание реакции. II. Активный центр находится на третичном уровне организации белковой молекулы. III. В состав аминокислотного центра могут входить следующие функциональные группы аминокислотных радикалов: полярные заряженные: карбоксильные группы глутамата и аспартата, аминогруппы лизина; гуанидиновые группы аргинина; имидазольные группы гистидина; полярные незаряженные: гидроксильные группы серина и треонина; сульфгидрильные группы цистеина; фенольные группы тирозина; неполярные группы: углеводородные цепи алифатических аминокислот; ароматические кольца фенилаланина и триптофана.
13. Дайте определение понятия "аллостерические ферменты". Какой уровень структурной организации молекулы характерен для них? Сформулируйте определение понятия "регуляторный центр фермента". Назовите и опишите типы аллостерической регуляции активности ферментов.
I. Аллостерические ферменты – ферменты, способные изменять свое сродство к субстрату. Аллостерические ферменты имеют четвертичную, олиго-/ полимерную структуру и состоят из двух (и более) субъединиц. II. Аллостерический (регуляторный) центр – участок молекулы фермента, способный присоединять определённые молекулы (эффекторы или модуляторы). Различают гомотропную и гетеротропную аллостерическую регуляцию. Гомотропная: Аллостерический эффектор – молекула субстрата; Аллостерический центр совпадает с активным; Взаимодействие субстрата с активным центром одной из субъединиц повышает сродство остальных субъединиц к субстрату. Гетеротропная: Эффектор отличается от субстрата; Аллостерический центр не совпадает с активным центром
I. Простые ферменты — это простые белки, они построены из аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Сложные ферменты — это сложные белки, они состоят из простого белка инебелкового компонента. При их гидролизе, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.Белковая часть сложного фермента получила название апофермент, небелковая часть — кофактор. II. Глутатион – кофермент пептидной природы. Его реакционная способность определяется SH-группой цистеина, которая легко вступает в окислительно-восстановительные реакции. Поэтому глутатион может находиться в восстановленной (Г-SH) и окисленной (Г-S-S-Г) форме.Аденозинтрифосфат (АТФ) – кофермент нуклеотидной природы. Это соединение содержит богатые энергией (макроэргические) фосфатные связи и может принимать участие в реакциях синтеза сложных веществ, а также служить донором фосфатной группы.
I. Органические вещества неаминокислотной природы, используемые в роли кофакторов, называются коферментами. Функцией кофермента является участие в катализируемой реакции, причём количество кофермента и его химическое строение внешне остаются неизменными. В действительности кофермент является одним из субстратов ферментативной реакции, т.е. выступает как косубстрат. II. Витаминные коферменты: Тиаминдифосфат (ТДФ) – В1, ферменты – лиазы, окислительное декарбоксилирование пировиноградной и α-кетоглутаровой кислот; Пиридоксальфосфат – В6 (пиридоксин), ферменты – трансферазы, трансаминирование аминокислот; Коферменты НАД+ (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ+ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) (PP), ферменты – оксидоредуктазы, ОВР;Коферменты ФАД (флавинадениндинуклеотид) и ФМН (флавинмононуклеотид) (В2), ферменты – оксидоредуктазы, ОВР; Коэнзим А (КоА-SH – В3 (пантотеновая кислота), ферменты – трансферазы, перенос остатков жирных кислот (реакциях ацилирования); 5,6,7,8-Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК) – Вс (фолиевая кислота), ферменты – трансферазы, перенос одноуглеродных групп; Метилкобаламин – В12, ферменты – трансферазы, перенос метильной группы; Биотин – Н, ферменты – трансферазы, участие в активации СО2 и переносе карбоксильных групп (реакциях карбоксилирования).
Тест Белки (10 класс)
Сколько энергии освобождается при расщеплении 1 г углевода (глюкозы)?
Этапы участия
Пройдите тест по выбранной теме
Получите оценку своих знаний (количество попыток неограничено)
Введите данные и получите сертификат
На портале Солнечный свет
Более 10000 тестов
10000 тестов олимпиад и викторин на профессиональном портале
Довольны порталом и становятся постоянными клиентами
Свыше 1 000 000 участий
В наших олимпиадах поучаствовали уже более миллиона раз 352 000 педагогов и учащихся
Лицензии
Лицензия на осуществление образовательной деятельности №9757-лПроверить лицензию на сайте Обрнадзора
Свидетельство о регистрации СМИ №ЭЛ ФС 77-65391Проверить свидетельство на сайте Роскомнадзора
Участвуйте в тестированиях круглосуточно
Тестирование и выдача сертификатов в соответствии с ФЗ «Об образовании и ФГОС»
Часто задаваемые вопросы
Лицензии и свидетельства
Международный педагогический портал “Солнечный свет” зарегистрирован в Федеральной службе по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (свидетельство о регистрации СМИ №ЭЛ ФС 77-65391), деятельность портала лицензирована Министерством образования (лицензия на осуществление образовательной деятельности №9757-л).
Какая информация есть в дипломах и свидетельствах?
Наградные документы участников конкурсов, олимпиад и свидетельства, содержат следующие данные и реквизиты: указание на Организатора мероприятия, результат участия, номер, ФИО Участника, должность, наименование представляемой организации, её местонахождение, название мероприятия, название номинации, название конкурсной работы, ФИО руководителя (если есть), дату проведения мероприятия, печать и подпись Организатора. Дипломы, Свидетельства, выдаваемые международным педагогическим порталом «Солнечный свет», являются подтверждающими документами при аттестации согласно Порядку проведения аттестации педагогических работников организаций, осуществляющих образовательную деятельность, утвержденному приказом Минобрнауки РФ от 07.04.2014 г. № 276, и входят в перечень документов и материалов портфолио воспитателя, учителя и других педагогических работников, необходимых для проведения оценки профессиональной деятельности. С помощью них можно также сформировать портфолио достижений дошкольника, школьника.
Ваши мероприятия соответствуют ФЗ "Об образовании" и ФГОС?
Международный педагогический портал "Солнечный свет" проводит международные и всероссийские мероприятия в соответствии с ч. 2 ст. 77 и п. 22 ст. 34 Федерального закона Российской Федерации "Об образовании в Российской Федерации" № 273-ФЗ от 29.12.2012 г. (в ред. от 31.12.2014) направленные на поддержку творческого потенциала педагогических работников и обучающихся. Конкурсы и олимпиады разработаны с учетом требований Федеральных государственных стандартов образования (ФГОС).
В какой срок и как я получу сертификат?
Сразу же после завершения тестирования Вы увидите результат тестирования. Затем в вашем личном кабинете вы сможете ввести данные для формирования сертификата. После оплаты удобным для вас способом мы сразу же предоставим доступ для скачивания сертификата. Также сертификат будет продублирован на вашу электронную почту.
Теперь вы будете получать напоминания и специальные предложения на вашу электронную почту
У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения).
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственных структур этих белков.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки играют ключевую роль при иммунном ответе, они могут выполнять транспортную функцию (например, гемоглобин, переносящий газы в крови, и альбумины, транспортирующие жиры), запасающую (например, казеин молока), каталитическую (пищеварительные ферменты, ДНК-полимераза и РНК-полимераза участвуют в матричных реакциях), структурную (как примеры, из белка кератина состоят волосы и ногти, коллаген и эластин являются важными компонентами соединительной ткани, тубулин образует микротрубочки), рецепторную функцию в сигнальных системах клеток (одним из примеров является белок родопсин, необходимый для работы зрительных рецепторов и обеспечивающий формирование нервного импульса в ответ на действие фотонов света). Так же можно выделить несколько не столь значительных функций, например, энергетическую (при истощении) и функцию ядов (белки-яды).
Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник изучения белков
Впервые белок был получен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые легко могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих исследований.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глутаминсинтетаза.
Деструкция белка куриного яйца под воздействием высокой температуры
Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине, синтезирующей белок, — рибосоме
При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (–COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (–NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: –NH2 или –COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.
Уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная
Пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК, используя таблицу генетического кода.
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева — «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине — мотив укладки. Справа — контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Классификация по типу строения
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Простые и сложные белки
Схема синтеза белка рибосомой. Сверху вниз — инициация, элонгация и терминация трансляции
Универсальный способ
Последовательность кодонов в части молекулы мРНК. Каждый кодон состоит из трёх нуклеотидов, обычно соответствующих единственной аминокислоте. Эта молекула мРНК указывает рибосоме синтезировать белок согласно данному генетическому коду.
Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК (тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.
Посттрансляционные модификации инсулина. 1) Препроинсулин (L — лидерный пептид, B — участок 1, C — участок 2, А — участок 3) 2) Спонтанное сворачивание 3) Образование дисульфидного мостика между А и В 4) Лидерный и C-пептид отрезаются 5) Конечная молекула
Посттрансляционные модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную активность и взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. Например при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование.
Посттрансляционные модификации делят на:
Внутриклеточный транспорт и сортировка
Модель комплекса бактериальных шаперонов GroES/GroEL (вид сверху). Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры
Если третичная структура белков не может быть восстановлена, они разрушаются клеткой. Ферменты, осуществляющие деградацию белков, называются протеазами. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:
Деградация белка в пероксисомах важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный цикл, регуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс.
А: Образование аутофагосомы: изолирующая мембрана окружает клеточные структуры и создаёт аутофагосому (AP), которая сливается с лизосомой с образованием аутолизосомы (AL). В: Электронная микрофотография аутофагосом в жировом теле личинки дрозофилы. С: Помеченные флуоресцентной меткой аутофагосомы в клетках печени голодающей мыши
Различают три типа аутофагии: микроаутофагию, макроаутофагию и шаперон-зависимую аутофагию.
Клетка, содержащая JUNQ и IPOD. Nucleus — ядро клетки, vacuole — вакуоль
JUNQ и IPOD
Также как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур — органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.
Молекулярная модель фермента-уреазы бактерии Helicobacter pylori
Fab-фрагмент мышиного антитела в комплексе с антигеном (вверху)
Существует несколько видов защитных функций белков:
Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху
Запасная (резервная) функция
Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство
Моторная (двигательная) функция
Миозин — моторный белок
Белки в обмене веществ
Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.
Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.
Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии.
Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара (сахароза) в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II (Ivengar, 1979), браззеин (Ming, D., Hellekant, G., 1994), мабинлин (Hu, Z., Min, H., 1983), монеллин (Inglett, G. E., May, J. F., 1969), куркулин (Yamashita H., 1990), пентадин (Morris JA, 1972), лизоцим (Maehashi, K., Udaka, S., 1998) и один белок, модифицирующий сладкий вкус — миракулин (Theerasilp S, Kurihara, 1988). За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений.
Молекулярной и клеточной биологии
На микрофотографиях разные белки, помеченные зелёным флуоресцентным белком, показывают расположение различных частей клетки
Для выполнения анализа in vitro белок должен быть очищен от других клеточных компонентов. Этот процесс обычно начинается с разрушения клеток и получения так называемого клеточного экстракта. Далее методами центрифугирования и ультрацентрифугирования этот экстракт может быть разделён на: фракцию, содержащую растворимые белки; фракцию, содержащую мембранные липиды и белки; и фракцию, содержащую клеточные органеллы и нуклеиновые кислоты.
Установка для гель-фильтрации. Насос, контролируемый компьютером, подаёт буферный раствор на колонку справа
Совокупность белков клетки называется протеомом, его изучение — протеомикой, названной по аналогии с геномикой. Основные экспериментальные методы протеомики включают:
Предсказание структуры и моделирование
Модель фермента нуклеозидфосфорилазы
Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).
Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.
Термины фермент и энзим давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной.
Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).
Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Либиха — с другой привели к разделению в научной среде двух соответствующих терминов. Собственно ферментами (от лат. — закваска) стали называть «организованные ферменты», то есть сами живые микроорганизмы. В противовес этому подходу в 1876 году В. Кюне предложил термин энзим (от греч. — в- и — дрожжи, закваска, то есть «в дрожжах») для обозначения «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза).
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.